Deutsche Übersetzung der FAH-Seite

[Patrick Keller]

Nach Absprache mit Vijay Pande und Gefolge hab ich mich entschlossen an einer deutschen Übersetzung der GESAMTEN FAH-Seite zu arbeiten. Das Problem ist, für einen alleine ist das alles ne ganze Menge, daher suche ich nach Freiwilligen die mir ein bisschen dabei helfen. Sucht euch einfach eine Seite aus und schickt mir ne PM welche das ist (Ich werde zunächst die Education Pages bearbeiten). Ihr braucht euch nur um den Text der Seite selbst zu kümmern und ihn mir dann hier zusenden. Menüs und alles mögliche sind schon übersetzt. Das ganze werde ich dann an Herrn Pande als Übersetzungsarbeit von Team Rechenkrat.net mit mir als Koordinator weiterleiten. Gehostet wird die Seite auf dem FAH-Server.

Ich hoffe damit kann man für das Projekt in Deutschland etwas tun, auch in Form von Werbung auf anderen Seiten oder so, da mich die 400 am Tag aktiven CPUs in Deutschland doch "schockiert" haben, im Vergleich zu anderen Ländern.

[HappyL]

Jup, da helf ich doch mit- hab die nächsten ca. 1,5 Wochen eh nicht viel zu tun und meine Englischkenntnisse brauchen eh mal wieder ne Auffrischung

[M. Franckenstein]

... ich helfe auch gerne ... mal schaun' was von einem Jahr amerika noch übrig geblieben ist ...


JE1SUS

[laguna]

Ist Science schon vergeben?
Ansonsten versuche ich mich daran!

[HappyL]

soll ich mir einfach was raussuchen ? - nicht dass wir was doppelt übersetzen

[Patrick Keller]

Aus dem Grund wollte ich das ganze per PM organisieren. Ich werd mich bei allen Interessenten melden, kann aba bis heute Abend dauern da ich grad unter bissl Zeitdruck stehe.

[Bananeweizen]

Ich biete mich hiermit zum Korrekturlesen (nach alter Rechtschreibung ) der übersetzten Seiten an, wenn das für euch ok wäre.

Ciao, Michael.

[frank]

Ich kann auch gerne Korrekturlesen, biete aber ebenfalls an, die Texte auf Verständlichkeit zu prüfen. Komplizierte Materie auch einfach darzustellen ist schließlich ein nicht unerheblicher Teil meines Jobs
frank

[HappyL]

ist irgendwie das ganze, oder ?

[VadderSchlumpf]

ich hab 2x nach ner neuen webseite zum übersetzen gefragt. leider bisher keine antwort schade eigentlich

[M. Franckenstein]

also meinen teil bekommst du noch diese woche ... hat sich etwas verzögert durch die gründung etc .... aber bin so gut wie fertig !!!


JE1SUS

[M. Franckenstein]

fertig http://folding.stanford.edu/education/diseases.html

Wenn Proteine sich nicht richtig falten, .... kann es zu Krankheiten kommen


wie Alzheimer, Zystische Fibrose (eine genetische Drüsenerkrankung), BSE (welches im Verdacht steht, beim Menschen zur Creutzfeld-Jakob-Erkrankung führen zu können), eine vererbbare Form einer Lungenblähung oder viele Krebserkrankung.

Haben Sie heute schon einige Proteine durcheinander gebracht? Wahrscheinlich, z.B. wenn Sie sich ein Frühstücksei gebraten haben. Wenn man ein Ei brät, öffnen sich die Proteine als Grundbausteine der Eiweiße. Wenn das Substrat abkühlt, falten sich die Proteine nicht in ihre ursprüngliche Form zurück. Stattdessen entsteht eine feste, nicht reversible – jedoch wohlschmeckende – Masse (es sei denn, Sie haben das Spiegelei anbrennen lassen, dann haben wir es mehr mit dem Element Kohlenstoff zu tun).

Ähnlich wie mit dem Ei in der Pfanne geht es den Biochemikern, die mit der Tendenz der Proteine zu kämpfen haben, unlösliche Klumpen aus zerstörter Proteinmasse am Boden ihrer Reagenzgläser vorzufinden. Heute wissen wir, dass die Proteine sich durch thermische oder chemische Prozesse in „falsche“ Strukturen umformen.

Um Proteine zu Eiweißkörpern aneinander zu ketten, bedarf es spezieller „Molekularmaschinen“, sogen. Ribosomen. Die Ketten können auf höchst unterschiedliche Art Schleifen bilden, aber wie ein Schnürsenkel nur eine sinnvolle Schleife bildet, die man anschließend ohne Doppelknoten wieder aufziehen kann, so gewährleisten die Schleifen der Moleküle nur in der richtigen Zug- und Drehrichtung eine korrekte Funktion. Ein falsch geknoteter Schnürsenkel könnte auch wieder von alleine aufgehen. Das ist nicht weiter tragisch: Man knöpft ihn erneut zusammen. Schlimmer ist es bei falsch gefalteten Proteinen: sie können der Anlass für eine Vergiftung der umliegenden Zellen sein.

Proteine durchlaufen Zustände, in denen sie nur teilweise gefaltet und besonders empfindlich für einen Abbruch der korrekten Weiterfaltung sind. Die Kenntnis des Unterschieds zwischen dem korrekt gefalteten Protein und dem falschen Zwischenprodukt gibt den Forschern Hinweise auf die Entstehung einiger Krankheiten.

Alzheimer

Die Alzheimer-Erkrankung betrifft ca. 10 Prozent der über Fünfundsechzigjährigen und möglicherweise die Hälfte aller über Fünfundachtzigjährigen. Nach amerikanischen Schätzungen verursacht die Alzheimer-Erkrankung den Tod von ca. 100000 Amerikanern im Jahr und einen wirtschaftlichen Schaden von rund US$ 82 Milliarden.

Schon Anfang des 20. Jahrhunderts haben Ärzte erkannt, dass gewisse Krankheiten auf Veränderungen der Proteine in eiweißreichen Geweben zurückzuführen sind.
Im Gegensatz zu Alzheimer sind die meisten dieser Krankheiten beim Menschen selten. Der Arzt Alois Alzheimer stellte fest, dass bei den betroffenen Patienten in bestimmten Hirnregionen „neurofibrillische Entartungen“ und „entzündete Ablagerungen“ auftraten.

Verschiedene Forschergruppen fanden 1991 heraus, dass Individuen mit einem spezifischen Mutations-Vorläufer-Protein Alzheimer im frühen Alter von 40 Jahren entwickeln. Der Körper baut dieses Vorläufer-Protein in ein lösliches Peptid ein, welches als Ab bekannt ist. Unter bestimmten Voraussetzungen vernetzt es sich zu langen Fäden, die von den Abwehrmechanismen des Körpers nicht eliminiert werden können. Diese Molekülstrukturen bilden das sogen. B-Amyloid, welches die Ablagerungen bei Alzheimer Patienten aufbaut. Das gleichzeitige Auftreten von Amyloid-Vorläufer-Protein mit früh einsetzendem Alzheimer hat schließlich eine lang anhaltende Debatte beantwortet: Die Bildung von nervlichem Plaque ist ein Teil der fortschreitenden Erkrankung, nicht die späte Folge davon.

BSE

Das vielleicht bekannteste Beispiel von fehlerhaften Auffaltungen von Proteinen ist BSE (engl. MCD, mad cow disease), nahe verwandt mit der Creutzfeldt-Jacob- Erkrankung. Zusammen mit einer schon im 18. Jahrhundert beschriebenen Version bei Schafen (Scrapie) halten diese Krankheitsbilder die Wissenschaft seit Generationen in Atem. Nach den heutigen Erkenntnissen werden die Krankheiten durch Prionen, Proteinteilchen, übertragen. Prionen enthalten offensichtlich nur Proteine. Sie verfügen weder über DNA noch RNS. Schon infektiöses Material vermehrt sich von alleine. wodurch sich die Frage ergibt: wie vervielfältigen sich Prione?

Das Protein, dessen Anhäufung die Nervenzellen im Falle von BSE zerstört, wird kontinuierlich im Körper gebildet. Normalerweise wird es ordnungsgemäß aufgefaltet,
bleibt löslich und wird problemlos entfernt. Wird jedoch eine kleine Menge davon auf welchem Wege auch immer falsch aufgefaltet, so wird es zum Scrapie-Prion. Gelangt dieses Scrapie-Prion in den Auffaltungsprozeß der „ordentlichen“ Proteine, so verändert das Prion den gesamten Prozeß in die Scrapie-Richtung. Die Proteine, obwohl perfekt in ihrer Aminosäure-Sequenz, enden als Scrapie-Prion. Der Prozess wird kontinuierlich fortgesetzt: Solange der Körper die normale Aminosäure-Sequenz bildet, endet das Ergebnis als Scrapie-Prion (oder CJ-Prion, BSE-Prion). Dadurch ist zur Vervielfältigung des Prions keine RNS erforderlich.


Zystische Fibriose, Krebs und defekte Protein-Faltung

Forschungsergebnisse haben kürzlich gezeigt, das viele, bislang merkwürdige Symptome der Zystischen Fibrose durch das Fehlen eines Proteins verursacht werden. Dieses reguliert den Transport des Chlorid-Ions durch die Zellmembran. Mehrere Wissenschaftler haben neuerdings nachgewiesen, dass durch fast alle üblichen Mutationen, die zur Zystischen Fibrose führen, die Trennung der Transportregulierenden Proteine von ihren Begleitern (Chaperones) verhindert wird.
Dadurch finden die Endphasen der normalen Auffaltung nicht statt, und die übliche Menge der aktiven Proteine wird nicht produziert.

Die erbliche Form des Emphysems weist eine sehr enge Analogie zu den Mutationsstudien beim P22 Tailspike-Protein auf. Nachforschungen haben ergeben, dass eine der durchaus üblichen Mutationen, die solche Unordnung produzieren, im großen Umfang den normalen Faltungsprozeß verlangsamen, genauso wie es die temperaturempfindlichen P22-Mutazionen bewirken. Genauso wie bei den Tailspike- Mutationen führt das Zwischenprodukt, der Aufbau einer Überkreuz-Faltung, zur Zusammenballung, welches bei den infizierten Personen zum Verlust ausreichender Mengen alpha1 – Antitrypsin führt, welches normalerweise die Lungen schützt.
Das Ergebnis ist ein Emphysem.

So verwirrend diese Beispiele auch sein mögen: es gibt sehr viel mehr allgemein vorkommende Beispiele von Fehlfaltungen, die zu geringe Mengen Normalprotein übrig lassen, um die Funktionen aufrecht zu erhalten. In einem solchem Falle wäre die Aufgabe des Proteins, die Krebsentwicklung zu blockieren.

In den letzten Jahrzehnten haben die Wissenschaftler gelernt, dass die meisten Krebsarten aus Mutationen in den Genen resultieren, die das Zellwachstum und die Zellteilung regulieren.Das Gen, welches in rund 40% aller menschlicher Krebsarten betroffen ist, ist p53. Die Grundfunktion vom p53-Protein ist offensichtlich, die Zellteilung der Zellen mit defekter DNA solange zu verhindern, bis der Defekt wieder repariert ist, oder zu induzieren, dass die Zelle zerstört wird, wenn der Schaden irreparabel ist. Anders ausgedrückt: p53 verhindert, dass eine Zelle cancerös wird.

p53-Mutationen verbunden mit Krebsentstehung fallen in zwei Klassen. Im ersten Fall wird das Protein gehindert, sich an die DNA zu binden, das macht die gefaltete Form des Proteins instabil. In der zweiten Gruppe ist einfach nie genug korrekt gefaltetes Protein vorhanden, um die Teilung der DNA-defekten Zellen zu verhindern.
Es ist von großem Interesse zu erfahren, wie hoch der Anteil der p53-Mutanten ist, die in die zweite Klasse fallen, und ob ein Weg zu finden ist, um sie zu stabilisieren.

Behandlung von Protein-Fehlfaltungen

Das Ziel der Untersuchungen menschlicher Erkrankungen ist, Wege der Behandlung zu finden. Die Erkenntnisse über Protein-Faltungen haben bisher noch nicht zu Möglichkeiten einer Behandlung geführt. Man hofft auf das nächste Jahrzehnt.

Der Schlüssel wäre, ein kleines Molekül zu finden, welches sowohl die normal gefaltete Struktur stabilisiert oder den Aufbau eines fehlgefalteten Proteins abbricht.
Bevor Ergebnisse zu erwarten sind, müssen wir mehr von der Proteinfaltung verstehen. Mit der geballten Kraft vieler einzelner Rechner könnten wir die Lösungen vielleicht ein bisschen früher erhalten

JE1SUS