Eben in de.sci.medizin.misc gelesen:

[Michael H.W. Weber]

Macht hier keine halben Sachen! Zitiert entweder die entscheidenden Stellen der Mails/Posts aus dem Usenet...

Da schließe ich mich mal vorbehaltlos an, denn ich konnte einen Link auf die besagte eMail auch nicht finden. Aber jetzt ist er ja da!

Um es kurz zu machen: Der Typ scheint mir nur sauer zu sein, daß er die Rechenkzeit eben NICHT bekommt. Und das liegt meines Erachtens daran, daß er aus mir unbekannten Gründen nicht in der Lage ist, ein eigenes dc Projekt aufzusetzen. Das lese ich so zwischen den Zeilen heraus - da bin ich jetzt mal frech. In seinem Posting sehe ich jedenfalls keine irgendwie relevante Aussage, nur Meckerei. Das geht schon los mit dem Gemeutere darüber, daß das Posting in der Kategorie Biologie abgelegt wurde. Fein. Da kann man sich drüber erregen... muß man aber nicht. Naja, ich bin mir sicher, er tüftelt an viel sinnvolleren Ansätzen... Bin schon mal gespannt, ob man davon je was lesen wird.

Der Trend, alles als verteiltes Rechnen
"@home" mit brutaler Rechengewalt zu lösen, ist bei der Strukturvorhersage
IMHO jedoch unangebracht. Natürlich braucht man jede Menge Kapazität, aber
daraus dann gleich ein Projekt für ein paar tausend Benutzer zu machen, ist
zum einen etwas übertrieben, zum anderen schadet es auch ein wenig der
Reproduzierbarkeit der Ergebnisse (Bsp: "Entstanden mit 600.000 Std.
Rechenzeit", wie reproduziert man solche Ergebnisse effektiv?).

Aha. Unangebracht. Aber natürlich braucht man jede Menge Kapazität. Aber dann gleich für ein paar tausend Benutzer. Nun, ich will es mal so formulieren. IBM baut nicht umsonst Blue Gene. Und ein paar tausend Benutzer sind jawohl bei den üblichen Desktop PC Systemleistungen ein Furz im Winde. Das ist doch alles widersprüchlich in sich, was der Mann da absondert. Und zur Reproduktion heuert man sich einen Supercomputer an. Das sollte für ihn, der anscheinend der LMU München wirkt, wohl kein Problem darstellen.
Ganz allgemein dürfte die Sinnhaftigkeit des Einsatzes von dc Projekten beim Proteinfaltungsproblem spätestens seit Folding@home klar sein.

Ansonsten kann man schon sagen, daß vorangegangene dc Versuche zur Proteinstrukturvorhersage einiges an Erkenntnissen geliefert haben. Man schaue sich nur DF an. Der ursprüngliche "brute-force" Ansatz lieferte immerhin Ergebnissee die völlig im Durchschnitt lagen. Er zeigte aber auch, daß dies nicht ausreicht woraufhin Verfeinerungen eingebaut wurden. Jetzt ist auch DF wieder bei CASP dabei und man wird sehen, ob es bessere Ergebnisse geben wird.

Was CASP betrifft, da sollte man das Ganze mal ganz schlicht als Testwiese sehen. Mehr ist es nicht. Dort kann jeder teilnehmen, der sich einbildet, Proteinstrukturen aus der Aminosäuresequenz vorhersagen zu können.

Das sage ich jetzt mal so als Nichtexperte.

Michael.

[urban]

Denke ich inzwischen auch. Allerdings wäre das mit der Reproduzierbarkeit vielleicht nicht unbedingt so ein Problem, da es sicher genügend DC-Fanatiker gibt, die gerne wieder ihren Rechner für so etwas zur Verfügung stellen würden.

Was aber vorraussetzen würde das ich eine Firma die eine Proteinstruktur braucht sich die Rechenzeit einkaufen kann. Da stecken wir aber wohl noch in den Kinderschuhen. Aber klar, irgendwo muss man ja anfangen.

Nützlich wäre, wenn man durch so ein Projekt wie P@h oder DF wenigstens genügend neue Erfahrungen / Erkenntnisse gewinnen könnte, mit denen man dann entsprechend schlauere Methoden entwickeln könnte.

Das denke ich meinte er mit "reinem" DC Projekt.

Es geht also nicht um die erstellten Strukturen (die ja auch nicht wirklich hinterher so einfach zu reproduzieren sind), sondern die Daten die sozusagen nebenher anfallen. Wobei ich jetzt eigentlich wissen sollte was er genau damit meint schließlich habe ich bei ihm Praktikum gemacht. Naja, man ist halt Student

Uhh was? *staun*

Sorry, da hab ich wohl mal wieder mein Talent ausgespielt das ich nicht erklären kann

Ich versuch's nochmal: Wenn ich P@H jetzt richtig verstanden habe, wird versucht durch kleine Änderungen an den Strukturen deren Energie zu verbessern. Dabei hat man dann ich Endeffekt viele suboptimale Strukturen. Ich denke Alessandro meinte das diese Daten (also die Energiewert + jeweilige Strukture) nützliche Ausgangsdaten für andere Methoden sein könnten. Leider bin ich jetzt nicht so in der Materie drin das ich dir das genauer erklären könnte.

Und der zweite Teil: Ich studiere halt Bioinformatik an eben jeder Uni und Alessandro war mein Betreuer bei einem Praktikum das über Proteinstrukturvorhersage ging.

Urban

[Sascha_Luehrs]

Ich versuch's nochmal: Wenn ich P@H jetzt richtig verstanden habe, wird versucht durch kleine Änderungen an den Strukturen deren Energie zu verbessern. Dabei hat man dann ich Endeffekt viele suboptimale Strukturen. Ich denke Alessandro meinte das diese Daten (also die Energiewert + jeweilige Strukture) nützliche Ausgangsdaten für andere Methoden sein könnten. Leider bin ich jetzt nicht so in der Materie drin das ich dir das genauer erklären könnte.

Das ist interessant.

Und der zweite Teil: Ich studiere halt Bioinformatik an eben jeder Uni und Alessandro war mein Betreuer bei einem Praktikum das über Proteinstrukturvorhersage ging.

"jener" oder "jeder"? Nein, ist schon klar, mein "uhh was?" bezog sich auch ausschließlich darauf, daß Du BioInf studierst und ich nicht wusste, daß wir solch einen Fachmann hier haben Ich meine jetzt ernsthaft. *den ernsten smilie gerade nicht find*

Btw, wenn ich das bisher alles richtig verstanden habe, dann scheint P@h aber ja ein reiner DF-Clone zu sein, oder? Nur dass P@h vielleicht die besseren Leute und auch größere Ressourcen hat (Wobei das nur mein äußerst subjektiver bisheriger Eindruck war, weiss ich net so recht.)

[Sascha_Luehrs]

In seinem Posting sehe ich jedenfalls keine irgendwie relevante Aussage, nur Meckerei.

Ohne Dir in den Rücken fallen zu wollen schien mir Urbans Aussage dazu aber ziemlich plausibel, und ich hab das in Wirklichkeit auch eher nicht selbst so gesehen. Es hat mich nur insofern etwas vom Hocker gehauen, als ich von von mir geschriebenen Leute-macht-bei-DC-mit-Mails eigentlich eher gewöhnt bin, darauf gar keine Antwort zu erhalten, als gleich Gegenwind zu bekommen.

Das geht schon los mit dem Gemeutere darüber, daß das Posting in der Kategorie Biologie abgelegt wurde. Fein. Da kann man sich drüber erregen... muß man aber nicht.

Ja, aber war ja auch ne reine Werbemail. Mir war das eigentlich auch nicht so wichtig, ob sich darüber jemand entbrüstet, hab da'n dickes Fell. Ich hab bloss gedacht, bei dem ganzen Schrott, der teilweise schon in de.sci.biologie gepostet wurde, beispielsweise Sex-Spammails (ok, die kommen in NGs immer mal vor) und kreationistische Missionierungsversuche (aus denen dann oft auch gleich ellenlange Threads wurden, weil die de.sci.biologie-User sich darauf eingelassen, geantwortet und mit den kreationistischen Missionaren darüber diskutiert haben ( was ja auch gar nicht mal sooo falsch ist ) ), fand ich, dass so eine P@h/CASP-Mail zwar vielleicht etwas offtopic ist, dafür aber ja immer noch eine ganze Menge mit Biologie zu hat (ok, Sex-Spammails haben, wenn man es mal sehr weit gefasst sieht, auch was mit Biologie zu tun, imho aber trotzdem nichts in einer NG zu suchen). Außerdem ist es ja auch gut möglich, daß es in dieser NG User gibt, die sich darüber freuen, an einem CASP-Projekt per DC teilnehmen zu können.

IBM baut nicht umsonst Blue Gene.

Will IBM damit eigentlich wie F@h Faltungswegsberechnung betreiben, oder wie P@h/DF Strukturvorhersage? Weiss das einer?

Ansonsten kann man schon sagen, daß vorangegangene dc Versuche zur Proteinstrukturvorhersage einiges an Erkenntnissen geliefert haben. Man schaue sich nur DF an. Der ursprüngliche "brute-force" Ansatz lieferte immerhin Ergebnissee die völlig im Durchschnitt lagen. Er zeigte aber auch, daß dies nicht ausreicht woraufhin Verfeinerungen eingebaut wurden. Jetzt ist auch DF wieder bei CASP dabei und man wird sehen, ob es bessere Ergebnisse geben wird.

Hopefully, darauf spekuliere ich auch schon (hab nämlich gerade mal a bisserl DF am laufen).

[Michael H.W. Weber]

Also ich bleibe dabei. Der Text enthält für mich nichts von Wichtigkeit. Und ich bin ebenfalls völlig der Meinung, daß so ein Posting GERADE in der Biologie-Sektion gepostet gehört! Und zwar, damit auch diejenigen Leute von den Vorgängen im dc Bereich etwas mitbekommen, die dort sonst vermutlich nie etwas von hören würden. Im übrigen betrifft es sie ja sogar direkt. Weshalb also der überflüssige Aufschrei? Wer sich für Computer interessiert wird wohl z.B. weniger an CP interessiert sein, als jemand, der sich mit Meteorologie beschäftigt, oder?

Was Blue Gene betrifft, dort geht es wie bei Folding@home um den Faltungsweg, der - sofern korrekt vorausgesagt - gleichzeitig zur Endstruktur führt. Details findet man z.B. hier:

http://www.research.ibm.com/journal/sj/402/allen.html
http://www.research.ibm.com/bluegene/

Michael.

[Hermes]

Btw, wenn ich das bisher alles richtig verstanden habe, dann scheint P@h aber ja ein reiner DF-Clone zu sein, oder?

Beide Projekte verfolgen dasselbe Ziel, aus einer Aminosäure-Sequenz eine 3D-Struktur herzuleiten.
Aber die gewählten Lösungsansätze unterscheiden sich recht deutlich. PAH sucht nach ähnlichen Proteinen und versucht durch deren Struktur auf die des unbekannte Proteins zu schließen. DF (Phase II) erzeugt 30000 zufällige Strukturen, sucht die "Beste" heraus und versucht diese dann weiterzuoptimieren.

[Mystwalker]

Will IBM damit eigentlich wie F@h Faltungswegsberechnung betreiben, oder wie P@h/DF Strukturvorhersage? Weiss das einer?

Was Blue Gene betrifft, dort geht es wie bei Folding@home um den Faltungsweg, der - sofern korrekt vorausgesagt - gleichzeitig zur Endstruktur führt. Details findet man z.B. hier:

http://www.research.ibm.com/journal/sj/402/allen.html
http://www.research.ibm.com/bluegene/

So wie ich das aus dem 2. Link ersehe, wurde/wird BlueGene nicht speziell für Proteinfaltung etc. entwickelt, sondern vielmehr generell für Aufgaben, die eine hohe Bandbreite benötigen und mit einer gewaltigen Menge an Daten hantieren müssen - was ja auch mehr oder weniger auf viele Supercomputer (im nicht-Cluster-Sinne) zutrifft...

[SpeedKing]

So wie ich das aus dem 2. Link ersehe, wurde/wird BlueGene nicht speziell für Proteinfaltung etc. entwickelt[...]

Soweit ich das bisher mitbekommen habe, ist die Proteinfaltung fast nicht parallelisierbar, so daß auch auf einem MP-Rechner jeder Node ein Protein oder eine mögliche Faltungsart (je nach Vorgehensweise) berechnet. Ein ganz unspezialisierter MP-Rechner ist dafür am Besten geeignet - ein Vektorrechner wäre dafür z.B. ziemlich ungeeignet.

[Michael H.W. Weber]

Blue Gene kann für diverse Dinge eingesetzt werden, wurde aber meines Wissens dennoch ursprünglich für das Proteinfaltungsproblem entwickelt. Inwieweit IBM das Gerät nun natürlich als für andere Dinge tauglich "verkauft", ist mir nicht näher bekannt, dazu habe ich mich leider viel zuwenig - um nicht zu sagen gar nicht - mit dem Projekt befaßt...

Michael.