Text über Protein-Faltung schreiben

[Lasse Kolb]

Hallo!

Ich hatte mir überlegt, im "Sendung-mit-der-Maus"-Stil einen Text über Proteinfaltung zu schreiben, ausgehend von Folding@home. Nur dafür muss ich selber erstmal einige Sachen wissen.

z. B.

1. Was genau wird gefaltet und was entsteht daraus? (Ein Protein wird gefaltet und es entsteht ein Einweiß daraus)

2. Wozu will man wissen, wie das gefaltete "Produkt" aussieht, was kann man mit Wissen anfangen? Oder interessiert der Faltungsweg, und nicht das End-Produkt?

3. Was genau tut der Computer? Erhält er die "Roh-Fassung" und das "End-Produkt" und versucht dann durch ausprobieren herauszufinden, wie der Faltungsweg gewesen sein muss? (erst nach links falten, dann 2x nach rechts, ...)


Es werden noch mehrere Fragen meinerseits folgen, aber hiermit fange ich erstmal an ;-)

Lasse

[VadderSchlumpf]

Hallo!

Ich hatte mir überlegt, im "Sendung-mit-der-Maus"-Stil einen Text über Proteinfaltung zu schreiben, ausgehend von Folding@home. Nur dafür muss ich selber erstmal einige Sachen wissen.

z. B.

1. Was genau wird gefaltet und was entsteht daraus? (Ein Protein wird gefaltet und es entsteht ein Einweiß daraus)

2. Wozu will man wissen, wie das gefaltete "Produkt" aussieht, was kann man mit Wissen anfangen? Oder interessiert der Faltungsweg, und nicht das End-Produkt?

3. Was genau tut der Computer? Erhält er die "Roh-Fassung" und das "End-Produkt" und versucht dann durch ausprobieren herauszufinden, wie der Faltungsweg gewesen sein muss? (erst nach links falten, dann 2x nach rechts, ...)


Es werden noch mehrere Fragen meinerseits folgen, aber hiermit fange ich erstmal an

Lasse

Hi Lasse!

Ich bin zwar nicht der Experte auf dem Gebiet, versuche mich aber trotzdem mal. An alle anderen: Bitte korrigieren

1.) Proteine _sind_ Eiweiße, das ist nur ein anderer Name. Ein Protein besteht aus einer Kette von Aminosäuren. Diese Aminosäuren bilden Brücken zu anderen Aminosäuren. Dadurch verändert sich die räumliche Struktur des Proteins. Es verklumpt sozusagen. Dieses Verbinden ist schon die Faltung.

2.) Bei DF interessierte soweit ich weiß nur das Endprodukt, ebenso bei Rosetta, so wie ich das verstanden habe. Diese Projekte haben ja auch bei CASP mitgemacht. Sie haben versucht, aus einer Vorgegebenen Kette von Aminosäuren vorherzusagen, wie diese Verbindungen eingehen, also wie die Struktur des Proteins nach dem Faltungsvorgang ist.
Folding@home untersucht dazu im Gegensatz den kompletten Faltungsweg. Das Projekt benötigt dazu immense Rechenkraft. Quasi als Nebenprodukt wird aber auch die Endstruktur vorhergesagt.

Wenn sich ein Protein anders faltet als normal, kann ein Mensch erkranken. Besondere Proteine sind Enzyme. Diese können unter anderem Stoffe umwandeln und spalten. Wenn diese anders gefaltet sind, sind sie nicht mehr funktionstüchtig. Bei einem Enzym ist das sicherlich nicht problematisch, aber wenn sich alle Enzyme so falten, können natürlich einige wichtige Stoffe nicht mehr gebildet werden.

Durch Vergleiche und Versuchsreihen kann man nun feststellen, ob eine bestimmte Erkrankung duch eine falsche Faltung hervorgerufen wurde.

3.) Bei Rosetta und DF ist es so, dass der Aminosäurenstrang vorgegeben ist. Dieser wird in alle möglichen Richtungen gedreht und gefaltet und gewendet. Bei jedem Schritt wird die innermolekulare Energie berechnet. Eine geringere Energie bedeutet eine höhere Wahrscheinlichkeit der Faltung. Wie es sich dazu mit FAH verhält weiß ich leider nicht.

So, das war so das, was ich aus dem Bio-LK mitgenommen habe. Einige Sachen sind wohl sehr salopp ausgedrückt und manche sogar drastisch falsch. Nochmal die Bitte: berichtigen

Hoffe, dir weitergeholfen zu haben.
Lg,
Tim

[Lasse Kolb]

Hi!

Inhaltlich natürlich vermutlich noch absoluter blödsinn, aber so in etwa wollte ich den Text vom Stil her verfassen. Jetzt haperts nur noch am Inhalt ;-)

"Das hier (Foto) ist eine Aminosäure. Davon gibt es ganz viel im menschlichen Körper, nämlich "so und so viel millionen".
Diese Aminosäuren bilden Brücken zu anderen Aminosäuren.
Diesen Vorgang nennt man falten. Heraus kommt dann ein so genanntes Protein. Leider weiß man nicht, wie solch ein Protein aussieht, wenn sich zwei oder mehr Aminosäuren zusammentun. Das wäre aber gut zu wissen, denn das ist wichtig, wenn man neue Medikamente entwickeln will.
Darum kann man so etwas im Labor ausprobieren. Allerdings dauert das sehr lange kostet das viel viel Geld. Darum lässt man diese Arbeit vom Computer erledigen. Und weil solch ein großer Computer ebenfalls viel Geld kostet, nimmt man einfach viele kleine Computer. Diese findet man in fast jedem Haushalt oder im Büro. Dafür installiert man sich ein Programm, und das war's dann auch schon. Klingt einfach - ist es auch."

[domini1000]

Also Michael hat mir das Falten so erklärt:
Man kann von der DNA die Reihenfolge der Aminosäuren (oder das Rezept) zum Protein ablesen. Aber daraus erkennt man nicht wie es gefaltet wird. Durch das Falten bekommt das Protein seine Form und seine Funktionen. Also zum Beispiel entwickeln sich da dann Andockstellen für irgendwas oder es werden Möglichkeiten zur Glycoseverarbeitung bereit gestellt.
Kurz gesagt, man weiß halt eben noch nicht was ein Protein macht, wenn man weiß aus welchen Aminosäuren es besteht.
Und gefaltet wird das immer nach dem geringsten Energie-(aufwand oder verbrauch, keine Ahnung). Nähere Infos konnte ich mir vor einiger Zeit bei Simap und Rosetta ziehen...

[frank]

Und gefaltet wird das immer nach dem geringsten Energie-(aufwand oder verbrauch, keine Ahnung).

Mir hat mal ein Chemie-Prof gesagt, die Begründung eine bestimmte Struktur sei vorhanden, weil sie den energieärmsten Zustand bilde, sei auch gerne ein Todschlagargument, wenn man partout nicht begründen kann, warum das Molekül so aussieht, wie es aussieht. Das Erkläre im Zweifelsfall zwar nichts, aber niemand frage nach dieser "Begründung" weiter nach.

[domini1000]

weil sie den energieärmsten Zustand bilde

Das mein ich doch

Das Erkläre im Zweifelsfall zwar nichts, aber niemand frage nach dieser "Begründung" weiter nach.

Der ist gut *aufschreib*

[Michael H.W. Weber]

Tja, ob es IMMER der energieärmste Zustand ist, ist unbewiesen. Bei RNA ist klar, daß eben nicht IMMER der energieärmste Zustand eingenommen wird. Genau daran hapert es bei den heutigen Betrachtungen, wie ich finde. In der Chemie gibt es das thermodynamisch und das kinetisch kontrollierte Produkt einer Reaktion. Also das energieärmste und das sich am schnellsten bildende Produkt. Protein- und RNA-Faltung sind ähnlich betrachtbar. Warum benötigen Zellen sonst wohl Chaperone, wenn die kinetisch kontrollierten Faltungsprodukte nicht entstünden?

Michael.

[Rincewind]

Ist es nicht aber auch so, dass Strukturen/Moleküle nur dann den energieärmsten Zustand erreichen können, wenn der "weg dorthin" auch energetisch vorteilhaft ist?
Also wenn keine Zwischenform angenommen werden muß, die energetisch unvorteilhaft ist?
Das würde teilweise erklären, warum manche Strukturen eben nicht den eä-Zustand annehmen.

Zum Text:

Warum nimmst du nicht einfach ein paar Textstücke aus den Projektbeschreibungen (natürlich nach Absprache mit den Betreibern)? mir würde da z.B. ein Text von ROSETTA einfallen, der ziemlich nett erklärt was passiert.

Falls das mit dem Text zustande kommen sollte, wäre ich auch gerne bereit dies in verschiedenster Form zu unterstützen.

(Generell fände ich es sowieso sehr gut wenn man zu einigen Projekten detailiertere Texte schreiben würde)

[VadderSchlumpf]

(Generell fände ich es sowieso sehr gut wenn man zu einigen Projekten detailiertere Texte schreiben würde)

Du bist herzlich eingeladen, dies zu tun

Falls dir etwas im Wiki unvollständig oder sogar falsch vorkommt oder du eine Information ergänzen willst: Nur Mut! Die meisten Sachen lassen sich einfach ändern, ansonsten gibt es einige Hilfe zur Wiki-Syntax z.b. bei Wikipedia.

[Michael H.W. Weber]

Ist es nicht aber auch so, dass Strukturen/Moleküle nur dann den energieärmsten Zustand erreichen können, wenn der "weg dorthin" auch energetisch vorteilhaft ist?
Also wenn keine Zwischenform angenommen werden muß, die energetisch unvorteilhaft ist?
Das würde teilweise erklären, warum manche Strukturen eben nicht den eä-Zustand annehmen.

Genau so ist es.

Michael.

[Rincewind]

Hah, da macht es sich bezahalt dass ich an der Uni nicht gepennt habe.

@ Vadderschlumpf: Gesagt, getan.
Hab allerdings vorerst nur kleine Veränderungen vorgenommen.
z.B. heißt der Laden hier jetzt nicht mehr "Rechenkraft.net e.V." sondern
"Rincewinds DC-Team"

[Roland Schneider]

z.B. heißt der Laden hier jetzt nicht mehr "Rechenkraft.net e.V." sondern
"Rincewinds DC-Team"

lol