Ich hab keine wissenschaftliche Ahnung und Englisch ist nicht gerade meine zweite Muttersprache.
Also beste Vorraussetzungen für eine glorreiche Übersetzung!
Hi everyone,
We are very pleased to announce the publication of our latest research article, titled "Kinetic modulation of a disordered protein domain by phosphorylation", which was published yesterday in the journal Nature Communications. You can see the official journal page link here. Since we know most of you don't have access to the fancy formatted version from Nature Publishing Group, we have placed the our less-fancy formatted pre-print version of the article here (first PDF link at the top of the page).
Hallo alle,
wir freuen uns bekanntgeben zu können, dass wir unsere neueste Forschungsarbeit "
kinetische Veränderung einer ungeordneten/durcheinandergebrachten (?) Proteindomäne durch Phosphorylierung" gestern im "journal Nature Communications" veröffentlicht haben.
Den Link gibt es hier (jetzt fehlt der Link). Wir wissen, dass die meisten von euch keinen Zugang zur "Hochglanz"-Version haben, deswegen haben wir eine weniger hübsche Version hier als pdf-Link am Anfang der Seite.
Since I am sure the title and abstract is quite cryptic/confusing to everyone, let me explain what we discovered and why this work was important. The main focus of the paper was a disordered protein domain called KID. Disordered proteins like KID do not have any rigid structures (so no x-ray crystal structures), and are in fact very flexible like polymers. However, despite being flexible they are very important and common in many different aspects of cell biology. They are important in many protein-protein interactions, such as ones that are important in communication inside the cell. They are frequently involved in many diseases like cancer (among many others).
Ich bin sicher die Überschrift und der Inhalt sind verwirrend und kryptisch für jedermann, aber lasst mich erklären, was wir entdeckten und warum diese Arbeit so wichtig war. Das Wichtigste in der Veröffentlichung war ein ungeordnetes Protein, genannt KID. Ungeordnete Proteine, wie KID, haben keine festen Strukturen (also keine Röntgen Kristall Strukturen (ich hab kein Plan^^)), und diese ungeordneten Proteine sind in Wirklichkeit sehr flexible Proteine, ähnliche eines
Polymers. Wieauchimmer, die Dinger sind nicht nur flexibel, sie sind auch sehr wichtig und üblich in vielen verschiedenen Formen der
Zellbiologie. Sie (die Proteine) sind wichtig in vielen Protein-Protein Zusammenspielen, wie zum Beispiel diejenigen (die Proteine), welche wichtig für die Kommunikation innerhalb einer Zelle sind. Diese (mal wieder die Proteine) sind häufig vertreten in vielen Krankheiten wie Krebs (und anderen).
KID is a protein that has been studied for more than 15 years, and a lot was already known about it. Other proteins in the cell chemically modify KID through a process known as phosphorylation, which then causes it to bind to specific proteins. It binds most famously to a protein known as KIX. The behavior of KID in the phosphorylated and normal state has been studied by a technique known as NMR (a cousin of MRI), and the binding of KID to KIX has also been studied this way. However, what we discovered in our study?and not seen by any other method yet?was that when KID is phosphorylated, it undergoes an a slowdown in its motions and forms a temporary, partially folded state. We believe this state is important in the binding process, and modelling and comparison with previous experiments also suggest this. This work is significant because it is the first time anyone has shown that such chemical modifications could change the behavior of a protein in this way, and also that it could have important consequences for the way proteins interact.
KID ist ein Protein, an dem seit mehr als 15 Jahren geforscht wird und wir (die Wissenschaftler allesamt) wussten schon vieles über es (KID). Andere Proteine in der Zelle modifizieren/beeinflussen KID chemisch durch einen Prozess, bekannt als
Phosphorylierung, was zur Folge hat, dass KID sich an spezifische Proteine bindet. Meistens verbindet es sich mit einem Protein, bekannt als KIX. Das Verhalten von KID im phosporylierten (ist das überhaupt ein Verb?) Zustand und im normalen Zustand wurden erforscht mit einer Technik (also einer Anwendung/einem Experiment) bekannt als NMR (einem Verwandten/Cousin vom MRI), und die Verbindung von KID zum KIX wurde auch auf diesem Weg erforscht.
Wieauchimmer, was wir in unserer Forschung herausfanden - noch nie probiert in anderen Forschungen - war, dass KID, wenn es phosphoryliert (ich fang an das Wort zu mögen...) wird, wird dieses Protein langsamer in der Bewegung und formt eine vorrübergehende kurze Form eines gefalteten Proteins. Wir glauben diese kurze Form ist wichtig im Verbindungsprozess, vorhergehende Experimente und die Vergleiche mit den Experimenten bestätigen (nicht ganz bestätigen, eher im Sinne von: des war ja kloar) dies. Diese Arbeit (die wissenschaftliche!) ist wichtig, weil es das erste Mal ist, dass jemand gezeigt hat, das solche chemischen Veränderungen das Verhalten des Proteins in diesem (also das es sich faltet, kurzzeitig) Wege zeigt UND es könnte wichtige Auswirkungen haben wie Proteine sich verhalten.
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Wenns noch Fragen gibt, fragen. Wir werden Badges (wooohoo) zuteilen und aktualisieren die Website bald.
Jetzt hab ichs übersetzt und kapier aber auch nicht was eigentlich genau passiert ist - glaub da fehlt einiges (eher alles) an Basiswissen